Аланін - Амінокислоти

Аланін, або α-амінопропіонова кислота. Вперше виділена у 1888 році з продуктів гідролізу білків шовку. Аланін та його похідні складають 60-65 % амінокислот, що містяться у білках. Він утворюється при гідролізі білків та синтезується у організмі. Оптичні ізомери аланіну відрізняються смаком. D-аланін є більш солодким ніж L-аланін.

Біологічні властивості

Аланін грає важливу роль у переносі аміаку до печінки. У м'язах як і у інших тканинах, аміак може утворюватись не тільки при дезамінуванні амінокислот, а також при дезамінуванні аденозинмонофосфату (скорочено АМФ), який у глюкозо-аланіновому циклі перетворюється спочатку у аміногрупу глутамату у реакціях, які каталізуються глутаматдегідрогеназой:

α-кетоглутарат + NH₃⁺ + НАДФН + Н⁺→ глутамат + НАДФ + H₂O;

Глутамат + піруват ↔ α-кетоглутарат + аланін.

Синтез аланіну з глутамата і пірувата, які завжди присутні у достатніх кількостях у тканинах, каталізує аланін-трансаміназа. Аланін (нейтральна амінокислота при значеннях pH, близьких до 7,0) також легко проникає через клітинні мембрани, поступає у кров та доставляється у печінку.

У печінці аланін у реакціях трансамінування за участі α-кетоглутарату перетворюється в піруват та глутамат. Останній дезамінується глутаматдегідрогеназой з утворенням α-кетоглутарата

Список використаної літератури

Кучеренко Н. Е. Биохимия: Учебник / Н. Е. Кучеренко, Ю. Д. Бабенюк, А. Н. Васильев и др. - К. : Выща шк. Изд-во при Киев. ун-те, 1988. - 432 с.:ил. (с. 83, 311)
Дж. Гринштейн. М . Виниц Химия аминокислот и пептидов, Изд-во "МИР", 1965. - 832 с.:ил. (с. 192)