Головна Енциклопедія Реакції Добавки Ще
Авторизація:

Амінокислоти




Амінокислоти - органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться карбоксильні і аміно групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імінокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції.
 
У залежності від того, до якого атому вуглецю приєднана аміно- група, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде β-амінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.
 
 
Класифікація за хімічною будовою радикалів
За хімічною будовою амінокислоти можна розділити на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні.
 
У складі аліфатичних можуть знаходитись функціональні групи, що надають їм специфічних властивостей: карбоксильна (-COOH), аміно (-NH2), тіольна (-SH), амідна (-CO-NH2), гідроксильна (-OH) та гуанідинова ( ).
 
Номенклатура. Назви амінокислот можна побудувати за замісниковій номенклатурі, але зазвичай використовують тривіальні назви. Для запису амінокислотних залишків у молекулах пептидів та білків використовують трибуквені скорочення їх тривіальних назв, а у деяких випадках та одно-буквені символи.
 
Тривіальні назви часто походять від назв джерела, з якого вони уперше були отримані, або від властивостей даної амінокислоти.
 
Амінокислоти білкового походження.
Амінокислота Абревіатура Рік Джерела Хто вперше виділив
Аланін Ala, A 1888 Фіброїн шовку Т. Вейль
Аргінін Arg, R 1895 Речовина роги С. Гедин
Аспарагін Asn, N 1806 Сік спаржі Л.-Н. Воклен і П. Ж. Робік
Аспарагінова кислота Asp, D 1868 Конглутін, легумін (паростки спаржі) Г. Ріттхаузен
Валін Val, V 1901 Казеїн Е. Фішер
Гідроксилізин Hyl, hK 1925 Білки риб С. Шрайвер та ін
Гідроксипролін Hyp, hP 1902 Желатин Е. Фішер
Гістидин His, H 1896 Стурін, гістони А. Кессель, С. Гедин
Гліцин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Глутамін Gln, Q   Яловичина, курка, риба, яйця  
Глутамінова кислота Glu, E 1866 Рослинні білки Г. Ріттхаузен
Ізолейцин Ile, I 1904 Фібрин Фібрин Ф. Ерліх
Лейцин Leu, L 1820 М'язові волокна А. Браконно
Лізин Lys, K 1889 Казеїн Е. Дрексель
Метіонін Met, M 1922 Казеїн Д. Меллер
Пролін Pro, P 1901 Казеїн Е. Фішер
Серін Ser, S 1865 Шовк Е. Крамер
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеїн Ф. Бопп
Треонін Thr, T 1925 Білки вівса С. Шрайвер та ін
Триптофан Trp, W 1902 Казеїн Ф. Гопкінс, Д. Кількість
Фенілаланін Phe, F 1881 Паростки люпину Е. Шульце, Й. Барбьері
Цистеїн Cys, C 1899 Речовина роги К. Мернер
 
Незамінні амінокислоти

Рослини та деякі мікроорганізми можуть виробляти всі амінокислоти, потрібні їм для синтезу клітинного білку. Тваринні організми здатні синтезувати лише 10 протеїногенних амінокислот. Останні 10 не можуть бути отримані за допомогою біосинтезу і повинні постійно надходити у організм у вигляді харчових білків. Відсутність їх у організмі призводить до загрозливим життю явищам.
 
Табл. Мінімальна добова потреба організму людини у незамінних амінокислотах.
Амінокислота Потреба, г Потреба маси тіла, мг/кг
Аргінін 1,8 Дорослий організм
не потребує
Гістидин 0,9
Ізолейцин 0,7 10
Лейцин 1,1 14
Лізин 0,8 12
Метіонін 1,1 13
Фенілаланін 1,1 14
Треонін 0,5 7
Триптофан 0,25 3,5
Валін 0,8 10
 
Табл. Вміст незамінних амінокислот в білках різного походження
Амінокислота Вміст, % (на суху масу)
пшеничне
борошно
соєве борошно рибне борошно яловичина коров'яче молоко кормові дріжджі дріжджі з нафти
Лейцин 7,0 7,7 7,8 8,0 11,0 7,6 7,0
Ізолейцин 4,2 5,4 4,6 6,0 7,8 5,5 3,1
Валін 4,1 5,0 5,2 5,5 7,1 6,0 8,4
Треонін 2,7 4,0 4,2 5,0 4,7 5,4 9,1
Метіонін 1,5 1,4 2,6 3,2 3,2 0,8 1,2
Лізин 1,9 6,5 7,5 10,0 8,7 6,8 11,6
Аргінін 4,2 7,7 5,0 7,7 4,2 4,1 8,0
Гістидин 2,2 2,4 2,3 3,3 2,6 1,7 8,1
Фенілаланін 5,5 5,1 4,0 5,0 5,5 3,9 7,9
Триптофан 0,8 1,5 1,2 1,4 1,5 1,6 1,2
Цистеїн 1,9 1,4 1,0 1,2 1,0 1,0 0,1
Біологічна цінність харчового білка цілком залежить від ступеня його засвоєння організмом, що в свою чергу визначається відповідністю між амінокислотним складом споживаного білку та амінокислотним складом білків організму. Такий харчовий білок краще використовується організмом для синтезу білків тканин. Для людини білки м'яса, молока, яєць біологічно більш цінні, оскільки їх амінокислотний склад більш близький до амінокислотного складу органів та тканин людини. Проте це не виключає прийом рослинних білків, у яких міститься необхідний набір амінокислот, але в іншому співвідношенні. Тому для забезпечення біосинтезу необхідної кількості ендогенних білків людині знадобиться значно більше рослинних білків, ніж тваринних.
Загальна структура α-амінокислот, що складають білки (крім проліну). Складові частини молекули амінокислоти - аміногрупа NH2, карбоксильна група COOH, радикал (розрізняється у всіх α-амінокислот), α-атом вуглецю (в центрі).

Інформація про статтю:

Оновлено:
Створено: 21.12.2013 17:47

Переглядів: 17125
Оцінка інформації: 5.0 з 5
Кількість голосів - 1
ChemiDay не нав'язує вам свою думку. Все що ви робите - робите на свій страх і ризик.
Про сайт | Відгуки та пропозиції | Зворотній зв'язок | Сторінка у ВК
ChemiDay.com © 2016