Аланин - Аминокислоты

Аланин, или α-аминопропионовая кислота впервые была выделена в 1888 году из продуктов гидролиза белков шелка. Аланин и его производные составляют 60-65 % аминокислот, содержащихся в белках. Он образуется при гидролизе белков и синтезируется в организме. Оптические изомеры аланина отличаются вкусом. D-аланин является более сладким, чем L-аланин.

Биологические свойства

Аланин играет важную роль в переносе аммиака в печени. В мышцах как и в других тканях, аммиак может образовываться не только при дезаминировании аминокислот, а также при дезаминировании аденозинмонофосфата (сокращенно АМФ), который в глюкозо-аланиновом цикле превращается сначала в аминогруппу глутамата в реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой:

α-кетоглутарат + NH₃⁺ + НАДФН + Н⁺→ глутамат + НАДФ + H₂O;

Глутамат + пируват ↔ α-кетоглутарат + аланин.

Синтез аланина из глутамата и пирувата, которые всегда присутствуют в достаточных количествах в тканях, катализируется аланин-трансаминаза. Аланин (нейтральная аминокислота при значениях pH, близких к 7,0) также легко проникает через клеточные мембраны, поступает в кровь и доставляется в печень.

В печени аланин в реакциях трансаминирования при участии α-кетоглутарата превращается в пируват и глутамат. Последний дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием α-кетоглутарата

Список литературы

Кучеренко Н. Е. Био Химия: Учебник / Н. Е. Кучеренко, Ю. Д. Бабенюк, А. Н. Васильев и др. - К. : Выща шк. Изд-во при Киев. ун-то, 1988. - 432 с.:ил. (с. 83, 311)
Дж. Гринштейн. М . Виниц Химия аминокислот и пептидов, Изд-во "МИР", 1965. - 832 с.:ил. (с. 192)